The solution conformations of amino acids from molecular dynamics simulations of Gly-X-Gly peptides: comparison with NMR parameters

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Abstract

The conformations that amino acids can adopt in the random coil state are of fundamental interest in the context of protein folding research and studies of protein–peptide interactions. To date, no detailed quantitative data from experimental studies have been reported; only nuclear magnetic resonance parameters such as chemical shifts and J coupling constants have been reported. These experimental nuclear magnetic resonance data represent averages over multiple conformations, and hence they do not provide unique structural information. I have performed relatively long (2.5 ns) molecular dynamics simulations of Gly-X-Gly tripeptides, surrounded by explicit water molecules, where X represents eight different amino acids with long side chains. From the trajectories one can calculate time averaged backbone chemical shifts and 3JNHα coupling constants and compare these with experimental data. These calculated quantities are quite close to the experimental values for most amino acids, suggesting that these simulations are a good model for the random coil state of the tripeptides. On the basis of my simulations I predict 3Jαβ coupling constants and present dihedral distributions for the Φ, Ψ, as well as χ1 and χ2 angles. Finally, I present correlation plots for these dihedral angles.

Les conformations que les acides aminés adoptent lors de l'enroulement au hasard est d'un intérêt fondamental pour l'étude du repliement des protéines et des interactions protéine-peptide. Jusqu'à maintenant, aucune donnée expérimentale quantitative détaillée n'a été rapportée, seulement des paramètres de résonance magnétique nucléaire (RMN), tels des déplacements chimiques et des constantes de couplage J. Ces données de RMN représentent des moyennes de plusieurs conformations; donc, elles ne fournissent pas d'information sur une structure unique. J'ai effectué des simulations relativement longues (2,5 ns) de la dynamique moléculaire de tripeptides Gly-X-Gly entourés de molécules d'eau actives, où X représente huit acides aminés différents à longue chaîne latérale. À partir des trajectoires, nous pouvons calculer les déplacements chimiques moyens du squelette en fonction du temps et les constantes de couplage 3JNHα et les comparer aux résultats expérimentaux. Les valeurs calculées sont assez près des valeurs expérimentales pour la plupart des acides aminés, ce qui suggère que ces simulations sont un bon modèle de l'enroulement au hasard des tripeptides. À partir de ces simulations, je prédis des constantes de couplage 3Jαβ et présente des distributions pour les angles dièdres Φ, Ψ, ainsi que χ1 et χ2. Finalement, je présente des graphiques de corrélation pour ces angles dièdres. [Traduit par la Rédaction]

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