The NMR angle on troponin C

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Abstract

The calcium-induced structural changes in the skeletal muscle regulatory protein troponin C involve a transition from a closed to an open structure with the concomitant exposure of a large hydrophobic interaction site for target proteins. NMR solution structural studies have served to define this conformational change and elucidate the mechanism of the linkage between calcium binding and the induced structural changes. These structural movements are described in terms of interhelical angles in these largely helical proteins. Oddly, the most recent structure of the cardiac system challenges the central paradigm because the calcium-bound structures are not open. The kinetics, energetics, and dynamics of these proteins have also been investigated using NMR.

Les changements structuraux induits par le calcium dans la troponine C, une protéine de régulation du muscle squelettique, incluent une transition d'une structure fermée à une structure ouverte entraînant l'apparition d'un grand site hydrophobe d'interaction avec les protéines cibles. Des études structurales en solution à l'aide de la RMN ont servi à définir ce changement de conformation et à élucider le mécanisme de couplage entre la liaison du calcium et les changements structuraux. Ces mouvements structuraux sont décrits en fonction des angles entre les hélices de ces protéines surtout hélicoïdales. Étrangement, la plus récente structure du système cardiaque contredit le paradigme central puisque les structures auxquelles est lié le calcium ne sont pas ouvertes. La cinétique, l'énergétique et la dynamique de ces protéines ont également été étudiées à l'aide de la RMN. [Traduit par la Rédaction]

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