Isolation and characterization of an Escherichia coli B mutant strain defective in uracil catabolism

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Abstract

A reductive pathway of uracil catabolism was shown to be functioning in Escherichiacoli B ATCC 11303 by virtue of thin-layer chromatographic and enzyme analyses. A mutant defective in uracil catabolism was isolated from this strain and subsequently characterized. The three enzyme activities associated with the reductive pathway of pyrimidine catabolism were detectable in the wild-type E. coli B cells, while the mutant strain was found to be deficient for dihydropyrimidine dehydrogenase activity. The dehydrogenase was shown to utilize NADPH as its nicotinamide cofactor. Growth of ATCC 11303 cells on uracil or glutamic acid instead of ammonium sulfate as a nitrogen source increased the reductive pathway enzyme activities. The mutant strain exhibited increased catabolic enzyme activities after growth on ammonium sulfate or glutamic acid.

La chromatographie en couche mince et des analyses enzymatiques ont confirmé l'existence d'un sentier réducteur du catabolisme de l'uracile fonctionnel chez l'Escherichiacoli B ATCC 11303. Un mutant défectif au niveau du catabolisme de l'uracile a été isolé à partir de cette souche et caractérisé subséquemment. Les trois activités enzymatiques associées au sentier réducteur du catabolisme de la pyrimidine ont été détectées dans des cellules d'E. coli de type sauvage alors que la souche mutante s'est révélée déficiente au niveau de l'activité dihydropyrimidine déshydrogénase. Cette déshydrogénase utilisait le NADPH comme son cofacteur nicotinamide. La croissance des cellules bactériennes ATCC 11303 en présence d'uracile ou d'acide glutamique en remplacement du sulfate d'ammonium comme source d'azote a favorisé les activités enzymatiques du sentier réducteur. La souche mutante a montré une augmentation des activités enzymatiques cataboliques après croissance en présence de sulfate d'ammonium ou d'acide glutamique. [Traduit par la Rédaction]

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