Thiolysis of poly(3-hydroxybutyrate) — A novel biochemical reaction

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Abstract

An enzyme involved in the degradation of poly(3-hydroxybutyrate) (PHB), PhaZa1 from Ralstonia eutropha H16, catalyzes the thiolysis of PHB with coenzyme A. The properties of this novel reaction were investigated in vitro. The active center's cysteine residue was point-mutated to prepare C183S and C183A. The wild type and the two mutants were compared in terms of hydrolytic and thiolytic activity. C183S was as active as the wild type in the hydrolysis, but less active in the thiolysis, of PHB. The cysteine residue was important for the thiolysis of PHB, which may be why it has been conserved in almost all PhaZa1 homologs in various bacteria.

Un enzyme impliqué dans la dégradation du poly(3-hydroxybutyrate) (PHB), le PhaZa1 obtenu à partir du Ralstonia eutropha H16, catalyse la thionolyse du PHB en présence du coenzyme A (CoA). On a étudié les propriétés de cette nouvelle réaction in vitro. On a fait subir une mutation au résidu cystéine du centre actif pour préparer les enzymes C183S et C183A. On a comparé le type original et les deux mutants en termes d'activités hydrolytique et thiolytique. L'activité hydrolytique du mutant C183S est aussi grande que celle du produit original, mais moins active dans la thiolyse du PHB. Le résidu cystéine est important pour la thiolyse du PHB et c'est probablement la raison pour laquelle il a été conservé dans pratiquement tous les homologues du PhaZa1 dans diverses bactéries. Mots-clés: PHB, thiolyse, dépolymérase du PHB.[Traduit par la Rédaction]

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