Heat shock proteins in the skin

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Abstract

Synopsis

Heat shock proteins (hsp) are expressed in all cells and organisms. Their expression is induced by heat shock (temperatures above 42°C) and other forms of pathophysiological stress. Elevated levels of hsp protect cells from further stress exposure. Hsp are expressed intracellularly. They are highly conserved throughout evolution indicating hsp being necessary for survival under potentially harmful environmental conditions. Hsp are divided into families according to their molecular weight. The majority of hsp function as molecular chaperones. Chaperone function is characterized by binding to other proteins and mediating their folding, transport and interaction with other molecules. In human epidermis hsp are abundantly expressed and have been linked with functions in cell differentiation and photobiology. Recent research has mainly focused on the 27 and 72 kD hsp that are constitutively expressed in human keratinocytes. ultraviolet radiation (UV)-induced cell death and sunburn cell formation can be inhibited by previous heat shock exposure and UV itself can induce hsp expression. The expression of the 27 kD hsp (hsp27) in epidermal keratinocytes in situ and in culture correlates with differentiation. Expression of hsp27 increases simultaneously with keratinocyte differentiation. For that reason, hsp27 is described as a marker of epidermal differentiation. Changes in the expression and inducibility of hsp have been linked with ageing. In the skin, recent data indicate that hsp72 expression remains remarkably stable with intrinsic ageing. In contrast, levels of hsp27 have been found to be elevated in sun-protected aged skin indicating a link between hsp27 expression and age-dependent epidermal alterations. Regulation of hsp can be modified by pharmacological intervention and the development of safe topical and systemic treatments for the prevention of skin damage and disorders of keratinocyte differentiation can be expected for the future.

Les protéines de choc thermique (hsp: Heat Shock Proteins) s'expriment dans les cellules et les organismes. Leur expression est induite par un choc thermique (T > 42°C) et d'autres formes de stress patho-physiologiques. Des taux élevés en hsp protègent les cellules contre les expositions suivantes au stress. Les hsp s'expriment de manière intracellulaire. Elles se sont montrées très stables lors de l'évolution, signe qu'elles sont nécessaires pour survivre dans des conditions environnementales sévères. Les hsp se divisent en différentes familles en fonction de leur masse moléculaire. La majorité des hsp sont des chaperons moléculaires, leur fonction étant de se fixer sur d'autres protéines, pour moduler leur enroulement, leur transport et leur interaction avec les autres molécules. Les hsp sont abondamment exprimées dans l'épiderme humain, et leur prèsence a été liée aux fonctions de différenciation cellulaire et à la photobiologie. De récentes recherches ont été réalisées sur les hsp 27 et 72 kD qui s'expriment dans les kératinocytes humains. On peut prévenir la mort des cellules sous l'effet des UV et la formation des cellules coup de soleil par un choc thermique préalable et les UV eux-mêmes peuvent induire l'expression des hsp. L'expression de la hsp 27 kD (hsp 27) dans les kératinocytes épidermiques in situ et en culture est en corrélation avec leur différenciation. L'expression de la hsp 27 augmente conjointement avec la différenciation des kératinocytes. C'est pour cette raison que hsp 27 est décrite comme un marqueur de la différenciation épidermique. Les variations dans l'expression et l'induction des hsp sont reliées avec le vieillissement. Des données récentes indiquent que, dans la peau, l'expression de la hsp 27 reste remarquablement stable par rapport au vieillissement intrinsèque. Par contre, les teneurs en hsp 27 sont élevées sur des peaux âgées protégées du soleil, ce qui indique un lien entre l'expression de la hsp 27 et les altérations épidermiques en fonction de l'âge. On peut réguler les hsp par des procédés pharmacologiques. Le développement de traitements topiques et systémiques sûrs pour la prévention de l'altération de la peau et des désordres de la différenciation des kératinocytes peut être envisagé pour l'avenir.

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