Protease activity in gingival crevicular fluid: Presence of free protease

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Abstract

Abstract.

Our aim was to study protease activity in GCF from inflamed sites with or without tissue destruction. 19 patients with both periodontitis and gingivitis sites and 12 patients having gingivitis alone participated in the study. GCF samples were collected by an intracrevicular washing method. The protease activity was measured as degradation of FITC-conjugated casein. To obtain a semiquantitative estimate of the harvested GCF volume, we measured the transferrin concentration in the wash-fluid. The protease activity was significantly higher in the deep pockets in periodontitis patients than in shallow pockets in the same patients. This difference was still higher when the ratio of protease activity to the amount of transferrin in the sample was plotted. Although protease activity was lower in samples from gingivitis patients than in the deep pockets in periodontitis patients, the difference was not significant. About 90% of the activity could be inhibited by the addition of an excess amount of α-1-antitrypsin (A1AT). This study shows that protease activity is higher in inflamed sites with tissue destruction than in inflamed sites without. Most of this activity could be inhibited by A1AT, which suggests that the activity is due to an imbalance between protease and antiprotease rather than to proteases insensitive to A1AT.

Unser Ziel war es, die Proteaseaktivität des GCF von entzündeten Parodontien mit oder ohne Gewebezerstörung zu studieren. Neunzehn Patienten mit sowohl Parodontitis als auch Gingivitis und 12 Patienten, die ausschießlich Gingivitis hatten, nahmen an der Studie teil. Die GCF-Proben wurden mittels intracrevikulärer Waschmethode gewonnen. Die Proteaseaktivität wurde mittels Abbau von FITC-konjugiertem Casein gemessen. Um eine semiquantitative Abschätzung des gewonnenen CGF-Volumens zu bekommen, maßen wir die Transferrin-Konzentration in der Waschflüssigkeit. Die Proteaseaktivität war bei Parodontitispatienten in den tiefen Taschen signifikant höher als in den flachen Taschen der gleichen Patienten. Disease Differenz was auch dann noch höher, wenn das Verhältnis der Proteaseaktivität zur Transferrin-Menge der Probe aufgetragen wurde. Obwohl die Proteaseaktivität in den Proben der Gingivitispatienten niedriger war als in den tiefen Taschen der Parodontitispatienten, war disease Differenz nicth signfikant. Ungefähr 90% der Aktivität konnten durch Zugabe einer Überschußmenge von α-1Antitrypsin (A1AT) gehemmt werden. Diese Studie zeigt, daß die Proteaseaktivität in entzündeten Taschen mit Gewebezerstörung höher ist als entzündeten Taschen ohne Zerstörung. Der größte Teil dieser Aktivität konnte durch A1AT gehemmt werden. Dies läßt annehem, daß die Aktivität eher durch ein Ungleichgewicht zwischen Protease und Antiprotease als durch Proteasen, die unempfindlich gegenüber A1AT sind, verursacht wird.

Notre but était d'étudier l'activité protéase dans le fluide gingival créviculaire (GCF) provenant de sites enflamés avec et sans destruction tissulaire, Cette étude portrait sur 19 patients ayant des sites avec parodontite ainsi que des sites avec gingivite et 12 patients ayant seulement des gingivites. Deséchantillons de GCF ont été recueillis par une méthode de lavage intracréviculaire. L'activité protéase a été mesurée par la dégradation de caséine combinée avec l'isothiocyanate de fluorescéine(FITC). Pour obtenir une estimation semiquantiative du volume de GCF recueilli, nous avons measuré la concentration de transferrine dans le liquide de lavage. L'activité protéase était significativement plus élevée dans les poches profondes chez les patients ave parodontite que dans les poches peu profondes chez les Mêmes patients. Cette différence était encore plus marquée quand on faisait le tracé de l'activaté protéase par rapport à la quantité de transferrine dans l'échantillon. Bien que l'activité protéase aitété plus faible dans les échantillons proventant de patients avec gingivite que dans les poches profondes de patients avec parodontite, cette différence n'était pas significative. Environ 90% de l'activité pouvait être inhibée par l'addition d'un excédent d'α-1-antitrypsine (A1AT). Cetteétude montre que l'activité protéase est plusélevée dans les sites enflammés avec destruction tissulaire que dans les sites enflammés sans destruction tissulaire. La plus grande partie de cette activité pouvait être inhibée par A1AT, ce qui semble indiquer que l'activité est dueà un déséquilibre entre protéase et antiprotéase plutôt qu'à protéase insensibleà A1AT.

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