Partial purification and kinetic studies of exocellular proteinase from Trichophyton mentagrophytes var. erinacei

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Abstract

Summary.

The dermatophyte Trichophyton mentagrophytes var. erinacei isolated from a patient with tinea cruris was cultured in peptone-glucose broth from which an exocellular proteinase was obtained. The enzyme was partly purified by Sephadex G-100 gel filtration. Its molecular weight was determined to be 33 000 on sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The optimal pH was 8.5, the optimal temperature 35 °C. The proteolytic activity was specifically increased against casein and inhibited by phenylmethylsulphonyl fluoride. The enzyme was identified as alkaline serine proteinase.

Der Dermatophyt Trichophyton mentagrophytes var. erinacei, isoliert von einem Patienten mit Tinea cruris, wurde in Pepton-Glucose-Bouillon kultiviert und daraus eine exozelluläre Protease gewonnen. Das Enzym wurde partiell mittels Sephadex G-100-Gelfiltration gereinigt. Sein Molekulargewicht wurde mittels SDS-PAGE zu 33 000 bestimmt. Der optimale pH-Wert war 8.5, die optimale Temperatur betrug 35 °C. Die proteolytische Aktivität war gegen Casein spezifisch erhöht und wurde durch Phenylmethylsulfonylfluorid gehemmt. Das Enzym erwies sich als alkalische Serin-Protease.

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